本报讯 （记者蒋 明 通讯员王怀民）湖北省武汉大学生命科学学院院长舒红兵教授领导的研究组，通过酵母双杂交的方法筛选与MITA相互作用的蛋白，发现了定位于线粒体的E3泛素连接酶RNF5。这项研究成果为了解抗病毒天然免疫的精细调控机制提供了新线索，相关论文近日发表在《细胞》杂志子刊《免疫学》上。
据了解，天然免疫是细胞和机体天然存在的非特异性或广谱的抗病原微生物的功能，是机体抵抗病原微生物的第一道防线。抗病毒天然免疫最重要的方式之一是通过I型干扰素来介导，病毒感染细胞后，诱导细胞产生具有抗病毒功能的I型干扰素。
2005年，舒红兵研究组及其他3个实验室，各自独立发现了一个在病毒感染诱导I型干扰素表达的信号传导中不可缺少的蛋白，并分别命名为VISA、MAVS、IPS-1和Cardif。2008年9月，舒红兵研究组用表达克隆的方法发现了一个与VISA相互作用、共同定位于线粒体外膜，并在病毒感染诱导I型干扰素的信号传导过程中具有关键作用的新接头蛋白MITA。
“机体对病毒等的免疫反应如果不被适当控制，就会引起免疫损伤和疾病。”为了探寻细胞抗病毒天然免疫的调控机理，在这项最新研究中，舒红兵研究组通过酵母双杂交的方法，筛选与MITA相互作用的蛋白，发现了定位于线粒体的E3泛素连接酶RNF5。进一步的实验表明，病毒感染细胞后，RNF5在线粒体外膜上泛素化修饰MITA并引起该蛋白降解，从而抑制了病毒感染诱导的I型干扰素表达及细胞抗病毒天然免疫反应。
(文/小编)
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