来自清华大学生科院、医学院、普林斯顿大学Lewis Thomas实验室等单位的研究人员报道了一种重要的转运因子的蛋白结构，这一结构的6个跨膜区域以未报道过的新折叠形式出现，这一发现对于了解核黄素（维生素B2）的运输，以及进一步拓展其生物学结构具有重要意义。
文章的通讯作者是清华大学生命科学院院长施一公教授，其研究组主要致力于运用结构生物学和生物化学的手段研究肿瘤发生和细胞调亡的分子机制：专注于肿瘤抑制因子和细胞凋亡调节蛋白的结构和功能研究、重大疾病相关膜蛋白的结构与功能研究、胞内生物大分子元件的结构与功能研究。另外两位作者分别是王佳伟（Jiawei Wang）和张鹏（Peng Zhang）。
该研究组近期研究发现了一类重要的蛋白：能量耦合因子（energy-coupling factor，ECF）转运蛋白，这类蛋白是一些微量营养元素的运输因子，负责原核生物的维生素摄入。每个ECF转运因子都包含一种嵌入细胞膜的能结合底物的蛋白结构——S组件。这一结构是能量耦合的关键部件，由两个ATP结合蛋白和一个跨膜蛋白组成。然而目前这一结构的具体构架，以及运输机制并不清楚。
在这篇文章中，研究人员确定了金黄葡萄球菌核黄素转运因子S组件，即RibU的X-射线晶体结构。这一分辨率为3.6-?的结构显示，RibU包含了6个跨膜区域；这6个区域以一种之前未见报道的方式折叠（如下图），其中核黄素是绑定在L1环和几个跨膜片段的周质部分上的。这种“膜嵌入基质结合域”结构揭示了一种保守的蛋白结构特征，也说明了ECF转运因子的运输机制。
膜蛋白的结构生物学研究一直以来是结构生物学领域公认的重点及难点。1985年，第一个膜蛋白结构问世，当时共计仅有不到200个生物大分子结构。而时至今日，PDB收录的近7万个生物大分子结构中，膜蛋白结构不到700个，其中新型的膜蛋白结构又只有250多个（Membrane Proteins of Known 3D Structure），足见膜蛋白结构生物学研究的困难。清华大学结构生物学中心在过去两年间相继报道了3个新型膜蛋白的4个晶体结构，由于其创新性和重要性，四篇学术论文全部发表于《自然》或《科学》，为我国的膜蛋白结构生物学研究作出了重要贡献，其成果在国际结构生物学领域获得了充分关注。（生物谷Bioon.com）
生物谷推荐原文出处：
Nature doi:10.1038/nature09488
Structure and mechanism of the S component of a bacterial ECF transporter
Peng Zhang,Jiawei Wang& Yigong Shi
The energy-coupling factor (ECF) transporters, responsible for vitamin uptake in prokaryotes, are a unique family of membrane transporters1, 2. Each ECF transporter contains a membrane-embedded, substrate-binding protein (known as the S component), an energy-coupling module that comprises two ATP-binding proteins (known as the A and A′ components) and a transmembrane protein (known as the T component). The structure and transport mechanism of the ECF family remain unknown. Here we report the crystal structure of RibU, the S component of the ECF-type riboflavin transporter from Staphylococcus aureus at 3.6-? resolution. RibU contains six transmembrane segments, adopts a previously unreported transporter fold and contains a riboflavin molecule bound to the L1 loop and the periplasmic portion of transmembrane segments 4–6. Structural analysis reveals the essential ligand-binding residues, identifies the putative transport path and, with sequence alignment, uncovers conserved structural features and suggests potential mechanisms of action among the ECF transporters.
